NGHIÊN CỨU BIỂU HIỆN GEN OsHSBP1 LIÊN QUAN TỚI ĐÁP ỨNG CHỐNG CHỊU HẠN VÀ NÓNG Ở LÚA (Oryza sativa L.)

Ngày nhận bài: 08-02-2025

Ngày xuất bản: 21-02-2025

DOI: https://doi.org/10.1234/jq9q4727

Lượt xem

1

Download

0

Số: Tập 22 Số 11 (2024)

Chuyên mục:

NÔNG HỌC

Cách trích dẫn:

Quyên, C., Hương, P., Hiếu, Đàm ., Hội, P., & Phương, N. . (2025). NGHIÊN CỨU BIỂU HIỆN GEN OsHSBP1 LIÊN QUAN TỚI ĐÁP ỨNG CHỐNG CHỊU HẠN VÀ NÓNG Ở LÚA (Oryza sativa L.). Tạp Chí Khoa học Nông nghiệp Việt Nam, 22(11). https://doi.org/10.1234/jq9q4727

NGHIÊN CỨU BIỂU HIỆN GEN OsHSBP1 LIÊN QUAN TỚI ĐÁP ỨNG CHỐNG CHỊU HẠN VÀ NÓNG Ở LÚA (Oryza sativa L.)

Cao Lệ Quyên 1 , Phùng Thị Thu Hương 1 , Đàm Quang Hiếu 1 , Phạm Xuân Hội 1 , Nguyễn Duy Phương (*) 1

  • Tác giả liên hệ: phuongnd.bio@gmail.com
  • 1 Viện Di truyền Nông nghiệp

    • Từ khóa

    Biểu hiện gen, OsHSBP1, stress hạn, stress nóng

    Tóm tắt


    Protein sốc nhiệt HSP (Heat Shock Protein) có vai trò quan trọng trong các phản ứng chống chịu stress liên quan tới nhiệt độ và oxy hóa, giúp bảo vệ tế bào và các đại phân tử khỏi các tác động bất lợi. Ở một số loài thực vật, quá trình điều hòa hoạt động của HSP có sự tham gia của protein HSBP (Heat Shock Factor Binding Protein). Để phục vụ nghiên cứu hoạt động chức năng và làm sáng tỏ cơ chế điều hòa đáp ứng stress của OsHSBP1 ở lúa, chúng tôi đã phân tích mô hình biểu hiện trong điều kiện stress hạn và nóng và trình tự của gen này ở hai giống lúa chủ lực BC15 và OM54541. OsHSBP1 tăng cường biểu hiện ở một số thời điểm của quá trình xử lý stress hạn và nóng nhân tạo. Trình tự mã hóa OsHSBP1 của hai giống lúa này đã được phân lập và giải trình tự nucleotide hoàn chỉnh. Đoạn gen phân lập được dài 237bp, mã hóa cho một chuỗi polypeptide dài 78 gốc axit amin, có chứa một chuỗi xoắn α, giống 59,8-97,4% so với các protein HSBP tương đồng đã được nghiên cứu. Kết quả này là tiền đề cho các nghiên cứu vai trò chức năng của OsHSBP1 và cải tiến khả năng chống chịu stress hạn và nóng của các chất lượng giống lúa phổ biến trong sản xuất như BC15 và OM5451 bằng công nghệ gen.

    Tài liệu tham khảo

    Cardi T., Murovec J., Bakhsh A., Boniecka J., Bruegmann T., Bull S.E., Eeckhaut T., Fladung M., Galovic V., Linkiewicz A., Lukan T., Mafra I., Michalski K., Kavas M., Nicolia A., Nowakowska J., Sági L., Sarmiento C., Yýldýrým K., Zlatković M., Hensel G., Van Laere K. (2023). CRISPR/Cas-mediated plant genome editing: outstanding challenges a decade after implementation. Trends Plant Science. 28(10): 1144-1165.

    Firmansyah & Argosubekti N. (2020). A review of heat stress signaling in plants”. IOP Conference Series: Earth and Environmental Science. 484(1): 012041.

    Fu S., Meeley R. & Scanlon M.J. (2002). Empty pericarp2 encodes a negative regulator of the heat shock response and is required for maize embryogenesis. The Plant Cell. 14: 3119-3132.

    Gu L., Jiang T., Zhang C., Li X., Wang C., Zhang Y., Li T., Dirk L.M.A., Downie A.B., Zhao T. (2019). Maize HSFA2 and HSBP2 antagonistically modulate raffinose biosynthesis and heat tolerance in Arabidopsis. Plant J. 100(1): 128-142.

    Hsu S.F., Lai H.C. & Jinn T.L. (2010). Cytosol-localized heat shock factor binding protein, AtHSBP, functions as a negative regulator of heat shock response by translocation to the nucleus and is required for seed development in Arabidopsis. Plant Physiology. 153: 773–784.

    Hu C., Yang J., Qi Z., Wu H., Wang B., Zou F., Mei H., Liu J., Wang W., Liu Q. (2022). Heat shock proteins: Biological functions, pathological roles, and therapeutic opportunities. MedComm.

    (3): e161.

    Jain M., Nijhawan A., Tyagi A.K. & Khurana J.P. (2006). Validation of housekeeping genes as internal control for studying gene expression in rice by quantitative real-time PCR. Biochemical and Biophysical Research and Communications. 345(2): 646-651.

    Jewell M.C., Campbell B.C & Godwin I.D. (2010). Transgenic plants for abiotic stress resistance. Transgenic Crop Plants, Springer, Berlin. 67-132.

    Li T., Zhang Y., Liu Y., Li X., Hao G., Han Q., Dirk L.M.A., Downie A.B., Ruan Y.L., Wang J., Wang G. & Zhao T. (2020). Raffinose synthase enhances drought tolerance through raffinose synthesis or galactinol hydrolysis in maize and Arabidopsis plants. Journal of Biological Chemistry.

    (23): 8064-8077.

    Mohamed H. & Al-Whaibi (2011). Plant heat-shock proteins: A mini review. Journal of King Saud University - Science. 23(2): 139-150.

    Morimoto R.I. & Santoro M.G. (1998). Stress-inducible responses and heat shock proteins: new pharmacologic targets for cytoprotection. Nature Biotechnology. 16(9): 833-8.

    Muthusamy M., Son S., Park S.R. & Lee S.I. (2023). Heat shock factor binding protein BrHSBP1 regulates seed and pod development in Brassica rapa. Frontier in Plant Science. 14:1232736.

    doi: 10.3389/fpls.2023.1232736

    Qin Q.L., Liu J.G., Zhang Z., Peng R.H., Xiong A.S., Yao Q.H. & Chen J.M. (2007). Isolation, optimization, and functional analysis of the cDNA encoding transcription factor RDREB1 in Oryza sativa L.”, Mol. Breed. 19(4): 329-340.

    Qu A.L., Ding Y.F., Jiang Q. & Zhu C. (2013). Molecular mechanisms of the plant heat stress response. Biochem. Biophys. Research

    Communication. 432(2): 203-207.

    Rana R.M., Dong S., Tang H., Ahmad F. & Zhang H. (2012). Functional analysis of OsHSBP1 and OsHSBP2 revealed their involvement in the heat shock response in rice (Oryza sativa L.). Journal of Experimental Botany. 63(16): 6003-6016.

    Razzaq A., Saleem F., Kanwa, M., Mustafa G., Yousaf S., Imran Arshad H.M., Hameed M.K., Khan M.S. & Joyia F.A. (2019). Modern trends in plant genome editing: an inclusive review of the crispr/cas9 toolbox. International Journal of Molecular Sciences. 20(16): 4045.

    Satyal S.H., Chen D., Fox S.G., Kramer J.M. & Morimoto R.I. (1998) . Negative regulation of the heat shock transcriptional response by HSBP1. Genes and Development. 12: 1962–1974.

    Waterhouse A., Bertoni M., Bienert S., Studer G., Tauriello G., Gumienny R., Heer F.T., de Beer T.A.P., Rempfer C., Bordoli L., Lepore R. & Schwede T. (2018). SWISS-MODEL: homology modelling of protein structures and complexes. Nucleic Acids Research. 46(W1): W296-W303.