Date Received: 01-03-2017
Date Accepted: 24-04-2017
Date Published: 06-08-2025
##submissions.doi##: https://doi.org/10.31817/tckhnnvn.2017.15.3.
Views
Downloads
How to Cite:
Đặc điểm di truyền gen E2 của virus dịch tả lợn lưu hành tại tỉnh Nam Định và Hải Dương
,
Nguyen Thi Lan
,
Bui Thi To Nga
,
Thang Truong
,
Le Van Phan
Keywords
Cây phả hệ, dịch tả lợn, Gen E2
Abstract
Dịch tả lợn là một bệnh truyền nhiễm nguy hiểm trên lợn do virus gây ra, bệnh gây thiệt hại kinh tế nghiêm trọng cho ngành chăn nuôi lợn trên toàn thế giới. Các nghiên cứu trước đây cho thấy virus gây bệnh dịch tả lợn ở đồng bằng sông Cửu Long trong giai đoạn 2002 - 2003 thuộc nhóm 2. Trong nghiên cứu này, để xác định được các chủng virus dịch tả lợn đang lưu hành phổ biến ở miền bắc Việt Nam hiện nay, toàn bộ trình tự gene E2 của 5 chủng virus dịch tả lợn VNUA/HD1, VNUA/ND2, VNUA/ND9, VNUA/ND20 và VNUA/ND21 thu thập được tại tỉnh Nam Định và Hải Dương của Việt Nam năm 2014 đã được giải trình tự và phân tích trình tự gene. Kết quả so sánh trình tự nucleotide (nt) và acid amin (aa) cho thấy 5 chủng virus có tỷ lệ tương đồng với nhau về nt là 85,5 - 99,7% và về aa là 92,7 - 99,7% aa. Kết quả phân tích về mối quan hệ di truyền cho thấy, chủng virus thu thập ở Mỹ Xá - Nam Định và Ninh Giang - Hải Dương thuộc nhóm 2.1, trong khi đó các chủng virus thu thập ở Xuân Trường - Nam Định được xếp vào nhóm 2.2.
References
Chen, N., Hu, H., Zhang, Z., Shuai, J., Jiang, L. and Fang, W. (2008). Genetic diversity of the envelope glycoprotein E2 of classical swine fever virus: recent isolates branched away from historical and vaccine strains. Vet Microbiol., 127: 286 - 299.
Dong, X.N. and Chen, Y.H. (2006). Candidate peptide-vaccines induced immunity against CSFV and identified sequential neutralizing determinants in antigenic domain A of glycoprotein E2. Vaccine, 24: 1906 - 1913.
Dong, X. N., Qi, Y., Ying, J., Chen, X. and Chen, Y. H. (2006). Candidate peptide-vaccine induced potent protection against CSFV and identified a principal sequential neutralizing determinant on E2. Vaccine, 24: 426 - 434.
Garry, R.F. and Dash, S., 2003. Proteomics computational analyses suggest that hepatitis C virus E1 and pestivirus E2 envelope glycoproteins are truncated class II fusion proteins. Virology, 307: 255 - 265.
Holland, W. G., Do, T. T., Huong, N. T., Dung, N. T., Thanh, N. G., Vercruysse, J. and Goddeeris, B. M. (2003). The effect of Trypanosoma evansi infection on pig performance and vaccination against classical swine fever. Vet Parasitol., 111: 115 - 123.
Kamakawa, A., Ho, T.V. and Yamada, S. (2006). Epidemiological survey of viral diseases of pigs in the Mekong delta of Vietnam between 1999 and 2003. Vet Microbiol., 118: 47 - 56.
Liao, X., Wang, Z., Cao, T., Tong, C., Geng, S., Gu, Y., Zhou, Y., Li, X. and Fang, W. (2016). Hypervariable antigenic region 1 of classical swine fever virus E2 protein impacts antibody neutralization. Vaccine, 34: 3723 - 3730.
Lin, M., Lin, F., Mallory, M. and Clavijo, A. (2000). Deletions of structural glycoprotein E2 of classical swine fever virus strain alfort/187 resolve a linear epitope of monoclonal antibody WH303 and the minimal N-terminal domain essential for binding immunoglobulin G antibodies of a pig hyperimmune serum. J Virol., 74: 11619 - 11625.
Lowings, P., Ibata, G., Needham, J. and Paton, D. (1996). Classical swine fever virus diversity and evolution. J Gen Virol., 77(6): 1311 - 1321.
Meyers, G., Rumenapf, T. and Thiel, H. J. (1989). Molecular cloning and nucleotide sequence of
the genome of hog cholera virus. Virology.,
: 555 - 567.
Paton, D. J., McGoldrick, A., Greiser-Wilke, I., Parchariyanon, S., Song, J. Y., Liou, P. P., Stadejek, T., Lowings, J.P., Bjorklund, H. and Belak, S. (2000). Genetic typing of classical swine fever virus. Vet Microbiol., 73: 137 - 157.
Postel, A., Jha, V.C., Schmeiser, S. and Becher, P. (2013). First molecular identification and characterization of classical swine fever virus isolates from Nepal. Arch Virol., 158: 207 - 210.
Risatti, G.R., Borca, M.V., Kutish, G.F., Lu, Z., Holinka, L.G., French, R.A., Tulman, E.R. and Rock, D.L., 2005. The E2 glycoprotein of classical swine fever virus is a virulence determinant in swine. J Virol., 79: 3787 - 3796.
Sun, S. Q., Yin, S. H., Guo, H. C., Jin, Y., Shang, Y. J. and Liu, X. T. (2013). Genetic typing of classical swine fever virus isolates from China. Transbound Emerg Dis., 60: 370 - 375.
Tamura, K., Stecher, G., Peterson, D., Filipski, A. and Kumar, S. (2013). MEGA6: Molecular Evolutionary Genetics Analysis version 6.0. Mol Biol Evol., 30: 2725 - 2729.
Thompson, J.D., Gibson, T.J., Plewniak, F., Jeanmougin, F. and Higgins, D.G. (1997). The CLUSTAL_X windows interface: flexible strategies for multiple sequence alignment aided by quality analysis tools. Nucleic Acids Res.,
: 4876 - 4882.
Tu, C., Lu, Z., Li, H., Yu, X., Liu, X., Li, Y., Zhang, H. and Yin, Z. (2001). Phylogenetic comparison of classical swine fever virus in China. Virus Res., 81: 29 - 37.
Van Rijn, P. A., Miedema, G.K., Wensvoort, G., van Gennip, H. G. and Moormann, R. J. (1994). Antigenic structure of envelope glycoprotein E1 of hog cholera virus. J Virol., 68: 3934 - 3942.
Van Rijn, P. A., van Gennip, H. G., de Meijer, E. J. and Moormann, R. J. (1993). Epitope mapping of envelope glycoprotein E1 of hog cholera virus strain Brescia. J Gen Virol., 74(10): 2053 - 2060.
Wang, Z., Nie, Y., Wang, P., Ding, M. and Deng, H. (2004). Characterization of classical swine fever virus entry by using pseudotyped viruses: E1 and E2 are sufficient to mediate viral entry. Virology., 330: 332 - 341.
Weiland, E., Stark, R., Haas, B., Rumenapf, T., Meyers, G. and Thiel, H. J. (1990). Pestivirus glycoprotein which induces neutralizing antibodies forms part of a disulfide-linked heterodimer. J Virol., 64: 3563 - 3569.
Wonnemann, H., Floegel-Niesmann, G., Moennig, V. and Greiser-Wilke, I. (2001). Genetic typing of German isolates of classical swine fever virus. Dtsch Tierarztl Wochenschr, 108: 252 - 256.
Zhang, F., Yu, M., Weiland, E., Morrissy, C., Zhang, N., Westbury, H. and Wang, L.F., 2006. Characterization of epitopes for neutralizing monoclonal antibodies to classical swine fever virus E2 and Erns using phage-displayed random peptide library. Arch Virol., 151: 37 - 54.